霍利迪连接体(Holliday junction, HJ)出现于细胞DNA同源重组（homologous recombination，HR）后期以及DNA复制叉回退（DNA replication fork regression）过程中，其主要结构是一个富含同源区域的四链DNA中间体。基因组中的霍利迪连接体若不能有效解离，将引起基因组复制的紊乱，因此，细胞中常常编码一个或者多个霍利迪连接体解离酶(Holliday junction resolvase, HJR)来帮助维持基因组的稳定性和细胞分裂的有序性。
在细菌中，当前研究得最充分的HJR是RuvC，它是RNase H样亚家族核酸酶的成员，在溶液中呈同源二聚体状态，可以特异性结合HJ，并在连接处对称地造成单链磷酸二酯键断裂，从而将一个HJ解离成两条带有缺口的双链DNA。YqgF蛋白也是RNase H样亚家族核酸酶的成员，与RuvC具有相似的结构，在细菌中高度保守并对许多细菌的正常生长至关重要。YqgF的生物学功能还不甚明确，它在某些细菌中被证明参与了RNA代谢过程，而在另一些细菌中则表现出HJR活性。
耐辐射奇球菌（Deinococcus radiodurans）是一种极端耐辐射的细菌，被誉为“世界上最顽强的细菌”。 由于该菌具备强大的DNA损伤修复能力，因而经常被用作研究细菌DNA损伤修复机制的模式菌种。耐辐射奇球菌强大的DNA损伤修复能力主要得益于其高效的同源重组修复系统，然而，其同源重组的后期步骤，特别是HJ的解离过程，尚未得到很好的研究。
2022年8月24日，杭州师范大学基础医学院程凯莹团队在微生物领域权威期刊mBio（中科院升级版一区期刊）上在线发表了题为“Biochemical and Structural Study of RuvC and YqgF from Deinococcus radiodurans”的文章。文章对耐辐射奇球菌中两种假定的HJR——DrRuvC和DrYqgF的结构和生化性质进行了研究。团队通过X射线衍射技术获得了DrRuvC和DrYqgF的结构数据，并通过遗传学实验证实两者均为耐辐射奇球菌的必需蛋白。生化活性研究发现DrRuvC表现出锰离子偏好的HJR活性，且其对HJ的解离位点优先发生在5'-（G\C）TC↓（G\C）-3'序列上。这些偏好性不同于以往其他细菌中的RuvC，因而还对开发新型分子生物学的工具酶具有重要意义。另一方面，DrYqgF被证实并不含有HJR活性，而是具有锰离子依赖的RNA 5'–3'外切/内切核酸酶活性，且偏好切割含有polyA序列的RNA底物。尽管YqgF的RNA核酸酶活性在其他细菌中已有报道，但其底物序列的偏好性是在本研究中首次被发现，未来对该蛋白的深入研究将为细菌体内的RNA代谢过程提供新的见解。
杭州师范大学为该论文的第一研究单位，团队研究生孙亦阳和讲师杨婕妤为文章的共同第一作者，程凯莹教授为文章的通讯作者，该研究受到了国家自然科学基金、浙江省自然科学基金、杭州师范大学人才启动基金的资助。
A、DrRuvC和DrYqgF的结构。B、DrRuvC的HJR活性。C、DrYqgF的RNA水解活性
